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                陳純琪團隊首次報道自給自足P450酶的全長三維結¤構

                作者:生命科♀學學院   編輯:鮮文濤    來源:生命科學學院  發布時間:2020/05/29

                近日,3D跨度生命科學學院、省部共建生物催化與酶工程國家重點實驗室陳純琪教授研究團隊和↙馬立新教授、郭瑞庭教授共同合作,首次報道了自給自足P450酶的全長三維結構,相關研究以“Structural insight into the electron transfer pathway of a self-sufficient P450 monooxygenase”(《自給自足P450酶的全長結構與◤電子傳遞途徑)為題發表在Nature Communications(圖1)。

                圖1 文章首頁

                細胞色素P450酶是一類廣泛存在於各種生物體的金屬酶,參與許多ω天然產物的合成途徑與毒物和藥物代謝反應。絕大多數P450酶需要①氧化還原酶來提供電子以活化底物□ 結合區的血紅素,進而轉化底物,而自給自◆足P450酶在同一條多肽鏈上自帶氧化還原酶,因而在生物技術應用方面是極具吸引力的生物催化劑。迄今數十年以來,面對∑ 自給自足P450酶結構獲取困難、電子傳遞方式和通路不明晰等問題,其機∑ 理一直未得到很好的研究。

                針對上述問題,為了研究自給自」足P450酶電子傳遞的機理,陳純琪教授研究團隊解析了來源於Tepidiphilus thermophilus的CYP116B46的晶體結ㄨ構,建立了清晰的蛋白質模型(圖2),並闡明其電子傳遞途徑從FMN通過[2Fe-2S]到heme。該工作首次報道了第一個自給自足P450酶的全長三維結構,對了解自給自足P450酶催化機理是一個非常重要的裏程碑,並對P450酶的改造和應用具有重要的指導意義。

                圖2 自給自足P450酶Tepidiphilus thermophilus的晶體結構模型

                陳純琪教授研究團隊一直從事工業酶分子結構的研究◤,團隊中博後張麗蘭、“十年樹人”碩士研究生謝珍珍和本科生劉紫薇為本文的共同第一作▽者。自加盟3D跨度以來,陳純琪教授研究團隊在Nature Reviews Chemistry (IF:30.628)、ACS Catalysis (IF: 12.22)、Angew. Chem. Int. Ed. (IF: 12.257) 和Nature Communications (IF: 11.878) 等國際權威期刊上發表㊣多篇高水平文章,並獲得國家重點研發計劃課題、國家自然科學基金面上項目等支持。


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